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Edição 056
05 de outubro de 2006

Saúde em Foco

Nova hipótese para doença da "vaca louca" 

Yraima Cordeiro, da UFRJ, uma das pesquisadores premiadas no programa As Mulheres na Ciência, fala sobre a descoberta que pode dar uma importante contribuição aos estudos da encefalopatia espongiforme.

Washington Castilhos escreve para a “Agência Fapesp”:

Tanley Prusiner ganhou o Prêmio Nobel de Medicina por identificar e caracterizar uma proteína, nomeada por ele como príon, como sendo o agente causador das encefalopatias espongiformes transmissíveis (EET), grupo de doenças neurodegenerativas do qual faz parte a moléstia conhecida como doença da "vaca louca”.

Quase uma década depois, uma descoberta da bioquímica Yraima Cordeiro, do Departamento de Fármacos da Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ), pode dar uma importante contribuição aos estudos da encefalopatia espongiforme.

O novo estudo observou ser a interação do príon com moléculas de DNA que leva a proteína a adquirir uma nova forma, a qual seria responsável pela indução da doença.

A hipótese de Prusiner, aceita até hoje, é de que a proteína adquire a forma indutora da doença por meio de uma conversão espontânea.

O trabalho, intitulado Estudos biofísicos e funcionais da interação da proteína do príon com ácido nucléico e glicosaminoglicanos, já trouxe reconhecimento à pesquisadora.

Por conta dele, Yraima foi uma das cinco contempladas, em agosto, com prêmio oferecido pelo programa de bolsas As Mulheres na Ciência, parceria da L’Oréal Brasil com a Academia Brasileira de Ciências (ABC) e com a Organização das Nações Unidas para Educação, Ciência e Cultura (Unesco).

As outras ganhadoras foram Alessandra Nejar Bruno e Lisiane de Oliveira Porciúncula, da Universidade Federal do Rio Grande do Sul, Sayuri Miyamoto, da Universidade de São Paulo, e Solange Binotto Fagan, do Centro Universitário Franciscano. As cinco receberão bolsas-auxílio no valor de U$ 20 mil.

O que há de pioneiro na pesquisa empreendida por Yraima e equipe – chefiada por Jerson Lima Silva, do Instituto de Bioquímica Médica da UFRJ – é a proposta de que a interação ácido nucléico/príon pode ter relevância biológica no processo de conversão do príon e de que a hipótese proposta por Prusiner (proteína como único agente causador) pode não ser verdade absoluta.

O grupo brasileiro propõe que outros fatores (no caso, uma molécula de ácido nucléico) podem auxiliar ou catalisar essa conversão.

A abordagem de Prusiner postula que somente a proteína príon é a responsável pela deflagração da doença. Nós, obviamente, não queremos desmerecer essa hipótese, mas sim adicionar a idéia de que provavelmente exista um co-fator biológico que possa acelerar este processo”, disse Yraima à Agência Fapesp.

A encefalopatia espongiforme, ou doença de príon, é a única doença neurodegenerativa que pode ser transmitida de uma pessoa a outra.

Existem três tipos de doenças humanas já descritas causadas pela proteína: a doença de Creutzfeldt-Jakob (CJD), a síndrome de Gerstmann-Streussler-Scheinker (GSS) e a insônia familiar fatal (FFI).

A CJD apresenta uma forma variante (vCJD) que é a doença que foi transmitida a humanos a partir da ingestão de carne bovina contendo príon”, explica Yraima.

A grande maioria dos casos de doenças de príon em humanos é de origem esporádica, ou seja, ocorre a conversão espontânea da forma normal do príon para a forma que causa a doença, mas tanto a GSS quanto a FFI têm casos hereditários.

Praticamente todos os casos de CJD não envolvem mutações no genoma, embora haja relatos de CJD familiar”, disse a pesquisadora da UFRJ.

O próximo passo do estudo é investigar o efeito de outras moléculas biológicas sobre a proteína príon. “Temos investigado a interação de seqüências de RNA [ácido ribonucléico] com o príon e tentamos relacionar os efeitos obtidos com um possível papel fisiológico desse tipo de interação”, disse Yraima.

Além do RNA, os pesquisadores também investigam a interação do príon com glicosaminoglicanos, que também são interessantes candidatos como fatores catalisadores da conversão.

Queremos identificar se existe um padrão mínimo estrutural nessas moléculas para a interação com a proteína”, observou Yraima.


Jornal da Ciência - SP
03/10/2006
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